| |
|
|
|
Registro Completo |
|
Biblioteca(s): |
Embrapa Arroz e Feijão. |
|
Data corrente: |
23/05/2008 |
|
Data da última atualização: |
04/08/2015 |
|
Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso / Nota Técnica |
|
Autoria: |
CARVALHO, S. I. C.; PORTES, T. A.; KLUTHCOUSKI, J.; OLIVEIRA, I. P.; BUSO, L. H. |
|
Afiliação: |
TOMAS DE AQUINO PORTES, CNPAF; JOAO KLUTHCOUSKI, CNPAF; ITAMAR PEREIRA DE OLIVEIRA, CNPAF; LUCIA HELENA BUSO. |
|
Título: |
Interferências do arroz, milho, sorgo e milheto sobre o crescimento de Brachiaria brizantha cv. Marandu, consorciados no Sistema Barreirão. |
|
Ano de publicação: |
1995 |
|
Fonte/Imprenta: |
In: REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE ZOOTECNIA, 32., 1995, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: SBZ, 1995. |
|
Páginas: |
p. 50-52. |
|
Idioma: |
Português |
|
Palavras-Chave: |
Brachiaira brizantha; Consórcio; Pastagem degradada; Sistema Barreirão. |
|
Thesagro: |
Arroz. |
|
Categoria do assunto: |
-- |
|
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/127427/1/RASBZp500001.pdf
|
|
Marc: |
LEADER 00752nam a2200217 a 4500
001 1216805
005 2015-08-04
008 1995 bl uuuu u00u1 u #d
100 1 $aCARVALHO, S. I. C.
245 $aInterferências do arroz, milho, sorgo e milheto sobre o crescimento de Brachiaria brizantha cv. Marandu, consorciados no Sistema Barreirão.
260 $aIn: REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE ZOOTECNIA, 32., 1995, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: SBZ$c1995
300 $ap. 50-52.
650 $aArroz
653 $aBrachiaira brizantha
653 $aConsórcio
653 $aPastagem degradada
653 $aSistema Barreirão
700 1 $aPORTES, T. A.
700 1 $aKLUTHCOUSKI, J.
700 1 $aOLIVEIRA, I. P.
700 1 $aBUSO, L. H.
Download
Esconder MarcMostrar Marc Completo |
|
Registro original: |
Embrapa Arroz e Feijão (CNPAF) |
|
|
Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
|
|
|
 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Instrumentação. Para informações adicionais entre em contato com cnpdia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
|
Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
|
Data corrente: |
22/12/1999 |
|
Data da última atualização: |
22/12/1999 |
|
Autoria: |
FORATO, L. A.; BERNARDES FILHO, R.; COLNAGO, L. A. |
|
Afiliação: |
USP-IQSC; EMBRAPA-CNPDIA. |
|
Título: |
Avaliação dos métodos de reconhecimento de padrões de FTIR na análise das estruturas secundárias de proteínas. |
|
Ano de publicação: |
1996 |
|
Fonte/Imprenta: |
In: REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE QUÍMICA, 19; SIMPÓSIO NACIONAL DE QUÍMICA INORGÂNICA, 8., maio 1996, Poços de Caldas. Livro de resumos... São Paulo: Sociedade Brasileira de Química, 1996. |
|
Páginas: |
Ref: QB-01. |
|
Idioma: |
Português |
|
Conteúdo: |
Neste trabalho estudamos a aplicacao de metodos de reconhecimento de padroes de FTIR na quantificacao das estruturas secundarias de proteinas. O programa utilizando PCR - Principal Component Regression e PLS - Partial least square regression, foi desenvolvido em software MATLAB, usando Decomposicao de Valor Singular. A matriz de calibracao foi construida com as absorbancias da banda de amida I de 10 proteinas encontradas na literatura e respectivas proporcoes de estruturas secundarias calculadas a partir dos dados de raio X. Com a matriz de calibracao e possivel calcular as estruturas de proteinas desconhecidas atraves de espectros de IV. Os resultados de validacao cruzada foram similares aos da literatura, com coeficiente de correlacao para alfa, beta, turn e desordenada de 0.9; 0.8; 0.22 e 0.03. Para tres componentes alfa, beta e irregular, obtivemos correlacao de 0.86, 0.93 e 0.25. Nestes calculos usou-se na matriz de calibracao os valores das estruturas secundarias de raio X, obtidos pelo metodo de Kabsch e Sander (KS). Uma melhor correlacao foi obtida para estes mesmos tres componentes, 0.94, 0.86, 0.79 quando os dados de estrutura secundaria foram calculados pelo metodo de Levitt e Greer. A conclusao deste trabalho e que o metodo mais utilizado na literatura, KS, nao tem boa correlacao com os dados de IV, principalmente no caso de estruturas irregulares. O metodo KS, tambem vem sendo criticado por alguns cristalografos por apresentar estruturas regulares menores do que esperado. MenosNeste trabalho estudamos a aplicacao de metodos de reconhecimento de padroes de FTIR na quantificacao das estruturas secundarias de proteinas. O programa utilizando PCR - Principal Component Regression e PLS - Partial least square regression, foi desenvolvido em software MATLAB, usando Decomposicao de Valor Singular. A matriz de calibracao foi construida com as absorbancias da banda de amida I de 10 proteinas encontradas na literatura e respectivas proporcoes de estruturas secundarias calculadas a partir dos dados de raio X. Com a matriz de calibracao e possivel calcular as estruturas de proteinas desconhecidas atraves de espectros de IV. Os resultados de validacao cruzada foram similares aos da literatura, com coeficiente de correlacao para alfa, beta, turn e desordenada de 0.9; 0.8; 0.22 e 0.03. Para tres componentes alfa, beta e irregular, obtivemos correlacao de 0.86, 0.93 e 0.25. Nestes calculos usou-se na matriz de calibracao os valores das estruturas secundarias de raio X, obtidos pelo metodo de Kabsch e Sander (KS). Uma melhor correlacao foi obtida para estes mesmos tres componentes, 0.94, 0.86, 0.79 quando os dados de estrutura secundaria foram calculados pelo metodo de Levitt e Greer. A conclusao deste trabalho e que o metodo mais utilizado na literatura, KS, nao tem boa correlacao com os dados de IV, principalmente no caso de estruturas irregulares. O metodo KS, tambem vem sendo criticado por alguns cristalografos por apresentar estruturas regulares menores do que... Mostrar Tudo |
|
Palavras-Chave: |
Estrutura secundaria; Infrared; Infravermelho; Protein; Proteinas; Secondary structure. |
|
Categoria do assunto: |
-- |
|
Marc: |
LEADER 02331naa a2200229 a 4500
001 1027008
005 1999-12-22
008 1996 bl --- 0-- u #d
100 1 $aFORATO, L. A.
245 $aAvaliação dos métodos de reconhecimento de padrões de FTIR na análise das estruturas secundárias de proteínas.
260 $c1996
300 $aRef: QB-01.
520 $aNeste trabalho estudamos a aplicacao de metodos de reconhecimento de padroes de FTIR na quantificacao das estruturas secundarias de proteinas. O programa utilizando PCR - Principal Component Regression e PLS - Partial least square regression, foi desenvolvido em software MATLAB, usando Decomposicao de Valor Singular. A matriz de calibracao foi construida com as absorbancias da banda de amida I de 10 proteinas encontradas na literatura e respectivas proporcoes de estruturas secundarias calculadas a partir dos dados de raio X. Com a matriz de calibracao e possivel calcular as estruturas de proteinas desconhecidas atraves de espectros de IV. Os resultados de validacao cruzada foram similares aos da literatura, com coeficiente de correlacao para alfa, beta, turn e desordenada de 0.9; 0.8; 0.22 e 0.03. Para tres componentes alfa, beta e irregular, obtivemos correlacao de 0.86, 0.93 e 0.25. Nestes calculos usou-se na matriz de calibracao os valores das estruturas secundarias de raio X, obtidos pelo metodo de Kabsch e Sander (KS). Uma melhor correlacao foi obtida para estes mesmos tres componentes, 0.94, 0.86, 0.79 quando os dados de estrutura secundaria foram calculados pelo metodo de Levitt e Greer. A conclusao deste trabalho e que o metodo mais utilizado na literatura, KS, nao tem boa correlacao com os dados de IV, principalmente no caso de estruturas irregulares. O metodo KS, tambem vem sendo criticado por alguns cristalografos por apresentar estruturas regulares menores do que esperado.
653 $aEstrutura secundaria
653 $aInfrared
653 $aInfravermelho
653 $aProtein
653 $aProteinas
653 $aSecondary structure
700 1 $aBERNARDES FILHO, R.
700 1 $aCOLNAGO, L. A.
773 $tIn: REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE QUÍMICA, 19; SIMPÓSIO NACIONAL DE QUÍMICA INORGÂNICA, 8., maio 1996, Poços de Caldas. Livro de resumos... São Paulo: Sociedade Brasileira de Química, 1996.
Download
Esconder MarcMostrar Marc Completo |
|
Registro original: |
Embrapa Instrumentação (CNPDIA) |
|
|
Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
Fechar
|
| Expressão de busca inválida. Verifique!!! |
|
|
